Olbaltumvielas ir bioloģiski polimēri, kas izgatavoti no aminoskābēm, kas savienotas, veidojot peptīdus. Šīs peptīdu apakšvienības var savienoties ar citiem peptīdiem, veidojot sarežģītākas struktūras. Vairāku veidu ķīmiskās saites satur proteīnus kopā un saista tos ar citām molekulām. Sīkāk apskatiet ķīmiskās saites atbildīgs par olbaltumvielu struktūru.
Olbaltumvielu primārā struktūra sastāv no aminoskābes pieķēdēti viens otram. Aminoskābes savieno peptīdu saites. Peptīdu saite ir kovalento saišu veids starp vienas aminoskābes karboksilgrupu un citas aminoskābes aminogrupu. Aminoskābes pašas ir izgatavotas no atomiem, kas savienoti ar kovalentām saitēm.
Sekundārā struktūra apraksta aminoskābju ķēdes trīsdimensiju locīšanu vai satīšanu (piemēram, beta kroku loksni, alfa spirāli). Šo trīsdimensiju formu tur savā vietā ūdeņraža saites. Ūdeņraža saite ir dipola-dipola mijiedarbība starp ūdeņraža atomu un elektronegatīvu atomu, piemēram, slāpekli vai skābekli. Vienā polipeptīda ķēdē var būt vairāki alfa-spirāles un beta-kroku lokšņu reģioni.
Katru alfa-spirāli stabilizē ar ūdeņraža saiti starp amīna un karbonilgrupām vienā un tajā pašā polipeptīda ķēdē. Beta kroku loksne tiek stabilizēta ar ūdeņraža saitēm starp vienas polipeptīdu ķēdes aminogrupām un otrās blakus esošās karbonilgrupām.
Kamēr sekundārā struktūra apraksta aminoskābju ķēžu formu telpā, terciārā struktūra ir visas molekulas kopējā forma, kurai var būt gan loksņu, gan spoles. Ja proteīns sastāv no vienas polipeptīdu ķēdes, terciārā struktūra ir visaugstākais struktūras līmenis. Savienošana ar ūdeņradi ietekmē olbaltumvielu terciāro struktūru. Arī katras aminoskābes R grupa var būt hidrofobiska vai hidrofila.
Daži proteīni ir izgatavoti no apakšvienībām, kurās olbaltumvielas molekulas savienojas, veidojot lielāku vienību. Šāda proteīna piemērs ir hemoglobīns. Kvartāra struktūra apraksta, kā apakšvienības sader kopā, veidojot lielāku molekulu.