Kas ir fermenti un kā tie darbojas

Fermentu definē kā makromolekulu, kas katalizē bioķīmisko reakciju. Šāda veida ķīmiskajā reakcijā, sākuma molekulas sauc par substrātiem. Ferments mijiedarbojas ar substrātu, pārveidojot to jaunā produktā. Lielākā daļa fermentu tiek nosaukti, apvienojot substrāta nosaukumu ar -āzes piedēkli (piemēram, proteāze, ureāze). Gandrīz visas metabolisma reakcijas ķermeņa iekšienē ir atkarīgas no fermentiem, lai reakcijas notiktu pietiekami ātri, lai būtu noderīgas.

Ķīmiskās vielas sauca aktivatori var uzlabot enzīmu aktivitāti, savukārt inhibitori samazināt fermentu aktivitāti. Fermentu izpēte tiek dēvēta enzimoloģija.

Fermentu klasificēšanai izmanto sešas plašas kategorijas:

1. Oksidoreduktāzes - iesaistītas elektronu pārnesē
2. Hidrolāzes - sašķeļ substrātu hidrolīzes rezultātā (uzņemot ūdens molekulu)
3. Izomerāzes - pārnes grupu molekulā, veidojot izomēru
4. Ligāzes (vai sintēzes) - pievieno pirofosfāta saites sadalīšanos nukleotīdā, veidojot jaunas ķīmiskās saites
5. Oksidoreduktāzes - darbojas elektronu pārnesē
6. Transferāzes - pārnes ķīmisko grupu no vienas molekulas uz otru

Fermenti darbojas aktivizācijas enerģijas pazemināšana vajadzēja uztaisīt ķīmiska reakcija rodas. Tāpat kā citi katalizatori, fermenti maina reakcijas līdzsvaru, bet procesā tie netiek patērēti. Lai gan vairums katalizatoru var darboties daudzos un dažādos veidos, fermenta galvenā iezīme ir tā specifiskums. Citiem vārdiem sakot, fermentam, kas katalizē vienu reakciju, nebūs nekādas ietekmes uz citu reakciju.

Lielākā daļa enzīmu ir globular proteīni, kas ir daudz lielāki nekā substrāts, ar kuru tie mijiedarbojas. To lielums svārstās no 62 aminoskābēm līdz vairāk nekā 2500 aminoskābju atlikumiem, bet tikai daļa no to struktūras ir iesaistīta katalīzē. Fermentam ir tā sauktais an aktīva vietne, kas satur vienu vai vairākas saistīšanas vietas, kas orientē substrātu pareizajā konfigurācijā, kā arī a katalītiskā vieta, kas ir tā molekulas daļa, kas pazemina aktivizācijas enerģiju. Atlikušā enzīma struktūras daļa galvenokārt ir paredzēta aktīvās vietas parādīšanai substrāts vislabākajā veidā. Var būt arī alosteriskā vietne, kur aktivators vai inhibitors var saistīties, lai izraisītu konformācijas izmaiņas, kas ietekmē fermenta aktivitāti.

Dažiem fermentiem nepieciešama papildu ķīmiska viela, ko sauc par a kofaktors, lai notiktu katalīze. Kofaktors var būt metāla jons vai organiska molekula, piemēram, vitamīns. Kofaktori var brīvi vai cieši saistīties ar fermentiem. Tiek saukti cieši saistīti kofaktori protezēšanas grupas.

Divi fermentu mijiedarbības ar substrātiem skaidrojumi "slēdzenes un atslēgas" modelis, kuru ierosināja Emīls Fišers 1894. gadā, un izraisīts piemērotības modelis, kas ir slēdzenes un atslēgas modeļa modifikācija, kuru 1958. gadā ierosināja Daniels Koshlands. Slēdzenes un atslēgas modelī fermentam un substrātam ir trīsdimensiju formas, kas der viena otrai. Izraisītais piemērotības modelis liek domāt, ka enzīmu molekulas var mainīt savu formu atkarībā no mijiedarbības ar substrātu. Šajā modelī enzīms un dažreiz arī substrāts maina formu, mijiedarbojoties, līdz aktīvā vieta ir pilnībā piesaistīta.

Ir zināms, ka enzīmi katalizē vairāk nekā 5000 bioķīmisko reakciju. Molekulu izmanto arī rūpniecībā un mājsaimniecības izstrādājumos. Fermentus izmanto alus pagatavošanai un vīna un siera pagatavošanai. Fermentu deficīts ir saistīts ar dažām slimībām, piemēram, fenilketonūriju un albīnismu. Šeit ir daži parasto fermentu piemēri:

• Siekalās esošā amilāze katalizē sākotnējo ogļhidrātu gremošanu pārtikā.
• Papaīns ir parasts ferments, kas atrodams gaļas mīkstinātājā, kur tas darbojas, lai izjauktu saites, kas kopā satur olbaltumvielu molekulas.
• Fermenti ir atrodami veļas mazgāšanas līdzeklī un traipu tīrītājos, lai palīdzētu sadalīt olbaltumvielu traipus un izšķīdināt eļļas uz audumiem.
• DNS polimerāze katalizē reakciju, kad tiek kopēta DNS, un pēc tam pārbauda, ​​lai pārliecinātos, ka tiek izmantotas pareizās bāzes.

Gandrīz visi zināmie fermenti ir olbaltumvielas. Vienā reizē tika uzskatīts, ka visi fermenti ir olbaltumvielas, taču ir atklātas noteiktas nukleīnskābes, ko sauc par katalītiskajām RNS vai ribozīmiem, kurām ir katalītiskās īpašības. Lielāko daļu laika studenti pēta fermentus, viņi patiešām pēta fermentus, kuru pamatā ir olbaltumvielas, jo ir ļoti maz zināms par to, kā RNS var darboties kā katalizators.