Fermenta uzbūve un darbība

Fermenti ir olbaltumvielas, kas atvieglo šūnu metabolisma procesu, pazeminot aktivizācijas enerģijas (Ea) līmeni, lai katalizētu ķīmiskās reakcijas starp biomolekulām. Daži fermenti samazina aktivizācijas enerģiju līdz tik zemam līmenim, ka tie faktiski apvērš šūnu reakcijas. Bet visos gadījumos fermenti atvieglo reakcijas, tos nemainot, piemēram, veidu, kā degviela deg, kad to lieto.

Lai notiktu ķīmiskas reakcijas, molekulām ir jāsaduras ar piemērotiem nosacījumiem, kurus enzīmi var palīdzēt radīt. Piemēram, bez atbilstoša fermenta klātbūtnes glikozes molekulas un fosfāta molekulas glikozes-6-fosfātā paliks saistītas. Bet, kad jūs iepazīstināt ar hidrolāzes ferments, glikozes un fosfāta molekulas atdalās.

Enzīma tipiskā molekulmasa (molekulas atomu kopējais atomu svars) svārstās no aptuveni 10 000 līdz vairāk nekā 1 miljons. Neliels skaits fermentu faktiski nav olbaltumvielas, bet gan sastāv no mazām katalītiskām RNS molekulām. Citi fermenti ir multiproteīnu kompleksi, kas satur vairākas atsevišķas olbaltumvielu apakšvienības.

Kamēr daudzi fermenti katalizē reakcijas paši par sevi dažiem ir nepieciešami papildu proteīnu komponenti, kurus sauc par "kofaktoriem", kas var būt neorganiski joni, piemēram, Fe²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, vai Zn²⁺, vai arī tie var sastāvēt no organiskām vai metalloorganiskām molekulām, kas pazīstamas kā "koenzīmi".

Lielāko daļu fermentu klasificē šādās trīs galvenajās kategorijās, pamatojoties uz reakcijām, kuras tie katalizē:

• Oksidoreduktāzes katalizē oksidācijas reakcijas, kurās elektroni pārvietojas no vienas molekulas uz otru. Piemērs: spirta dehidrogenāze, kas pārveido spirtus par aldehīdiem vai ketoniem. Šis ferments padara alkoholu mazāk toksisku, jo tas to sadala, un tam ir arī galvenā loma fermentācijas procesā.
• Transferāzes katalizē funkcionālās grupas transportēšanu no vienas molekulas uz otru. Galvenie piemēri ir aminotransferāzes, kas katalizē aminoskābju sadalīšanos, noņemot aminogrupas.
• Hidrolāze fermenti katalizē hidrolīzi, kad, saskaroties ar ūdeni, tiek sadalītas atsevišķās saites. Piemēram, glikozes-6-fosfatāze ir hidrolāze, kas noņem fosfātu grupu no glikozes-6-fosfāta, atstājot glikozi un H3PO4 (fosforskābi).

Trīs mazāk izplatīti fermenti ir šādi:

• Lizas katalizē dažādu ķīmisko saišu sabrukšanu, izmantojot hidrolīzi un oksidēšanu, kas bieži notiek, veidojot jaunas divkāršās saites vai gredzenveida struktūras. Piruvāta dekarboksilāze ir lināzes piemērs, kas no piruvāta noņem CO2 (oglekļa dioksīdu).
• Izomerāzes katalizēt molekulu struktūras izmaiņas, izraisot izmaiņas formā. Piemērs: ribulozes fosfāta epimerāze, kas katalizē ribulozes-5-fosfāta un ksilulozes-5-fosfāta savstarpēju konvertēšanu.
• Ligases katalizēt ligāciju - substrātu pāru kombinācija. Piemēram, heksokināzes ir ligase, kas katalizē glikozes un ATP savstarpēju pārvēršanu ar glikozes-6-fosfātu un ADP.

Fermenti ietekmē ikdienas dzīvi. Piemēram, fermenti, kas atrodami veļas mazgāšanas līdzekļos, palīdz noārdīt traipus izraisošos proteīnus, savukārt lipāzes palīdz izšķīdināt tauku traipus. Termotoleranti un kriotoleranti fermenti funkcionē ārkārtējās temperatūrās, un tāpēc tie ir noderīgi rūpnieciskiem procesi, kur nepieciešama augsta temperatūra, vai bioremedicācijai, kas notiek skarbos apstākļos, piemēram, Arktika.

Pārtikas rūpniecībā fermenti pārvērš cieti cukurā, lai iegūtu saldinātājus no citiem avotiem, nevis cukurniedrēm. Apģērbu rūpniecībā fermenti samazina kokvilnas piemaisījumus un nomāc nepieciešamību pēc potenciāli kaitīgām ķīmiskām vielām, ko izmanto ādas miecēšanas procesā.

Visbeidzot, plastmasas rūpniecība nepārtraukti meklē veidus, kā izmantot fermentus bioloģiski noārdāmo produktu izstrādei.